Aufbau
α- und β-Adrenorezeptoren sind G-Protein gekoppelte Rezeptoren. Beide besitzen einer Molekülmasse von ca 64 kDa. Die Rezeptoren besitzen sieben transmembranäre Helices, mit zwei N-verknüpften Oligosaccharideinheiten auf der extrazellulären Seite der Plasmamembran. Eine Schleife auf der zytosolischen Seite ist an der Aktivierung von Gs, dem stimulierenden G-Protein, beteiligt. Durch Phosphorylierung mehrerer Serin- und Threoninreste im intrazellulär gelegenen carboxyterminalen Ende kann der Rezeptor nicht mehr mit dem G-Protein in Wechselwirkung tritt. [1]
Aktivierung
Bindet ein Agonist an den Adrenorezeptor führt dies zu einer Konformitätsänderung des Proteins, welches im Zellinnern liegt. Es kommt zu einer Bindung des Gs-Heterotrimers und gebundenes Guanosindiphosphat (GDP) wird freigesetzt. Nach ein daruffolgenden Bindung von GTP kommt es zur Dissozation der α-, β- und γ-Untereinheiten. Diese regulieren nun weitere Protein wie zum Beispiel Ca2+-Kanäle.
(1) Bindung des G-Proteins; (2) Ligandenbindung; (3) Aktivierung des Rezeptors; (4) Aktivierung des G-Proteins; (5) Dissoziation des G-Proteins und Signaltransduktion; (6) Inaktivierung des G-Proteins
Von Sven Jähnichen – Sven Jähnichen, CC BY-SA 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=730049
Literatur & Quellen
- Lefkowitz, R.J.; Sun, J.-P.; Shukla, A.K. A crystal clear view of the [beta]2- adrenergic receptor. Nature Biotechnology 2008, 26 (2), 189-191.
- Orlovius, A.K. (2013) „Sulfokonjugierte Sympathomimetika in der Dopinganalytik Synthese, Charakterisierung und Analyse“ Dissertation zur Erlangung des Doktorgrades (Dr. rer. nat.) der Mathematisch-Naturwissenschaftlichen Fakultät der Rheinischen Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn